EF-Tu相互作用的参数也对蛋白质合成的质量有影响。氨酰-tRNA无须与密码子匹配
就-uJ‘进入A位点，此时EF-Tu-GTP的水解相对牧慢：因为这需要的时间比—个小正确掺
入的氨酰-tILNA从A位点解离耍长，很多小正确的氨酰-tRNA就是在这个步骤被矫正的，
在水解后EF-Tu-GDP的释放也很慢，所以那些小正确掺入的氨酰-tRNA在这一步骤有川’
能解离下来。主要的规律就是涉发到EF-Tu的反应都要进行得很慢以保证错误的氨酰
-tRNA进入蛋白质以前被剔除出去．
    对成核生物来说．eEF-I d负责携带氨酰-tRNA进入核糖体，这个反应同样涉及到GTP
中高能键的裂解。它与它在原核生物中的对应蛋白质(EF-Tu)有同源性，而且，它也同样是
一种火含量的蛋白质，当GTP被水解后，在因子eEF-lB Y的作用下又会变为活性形式，
这个因子与EF-Ts对应。
6.7转位使核糖体移动
    通过把与P位点上的tRNA结合的多肽链转移到A位点上的tRNA上司使多肚链延伸，
在这一过程中，核糖体停在原处。反应如罔6_20所示。使肽键合成的这种活性就称为肚酰
转移酶(Peptidyl transferase)活性。
转移反应的性质是通过抗生索嘌呤霉索(PUfomycin)抑制蛋白质合成的能力米揭示的。
嘌呤霉素与tRNA末端腺苷所连的氨基酸相似。罔6.21表叫嘌呤霉索用N而Hi是o与tRNA
上的氨基酸相连。这种抗生素uJ被核糖体识别为氨酰-tRNA．随后肽酰-tRNA上的多肽链
就会被转移到嘌呤霉素的Ⅻ】上．

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