氨酰-tRNA进入A位点的过程需两步。首先，反密码子的尾部结合到30S“基的A
位点上，然后密码一反密码的识别引发EF-Tu结构的变化．GTP被剪切，tRNA的CCA尾
部移入50SⅥt基的A位点内。双元复合物EF-Tu-GDP被释放．这种形式的EF-Tu投有活
性小能与氨酰-tRNA高效的结合。
    另一种因子，EF-Ts介导}j使JJJ能后的EF-Tu-GDP转化为有活性的形式EF-Tu-GTP。
首先，EF-Ts替换EF-Tu中的GDP．形成结合因子EF-Tu-EF-Ts．随后EF-Ts又被GTP替
换，重新形成EF-Tu-GTP。这一活化的双元复合物与氨酰-tRNA结合，被释放的EF-Ts因
子uJ‘重新利用。
每个细菌中有00，000个分子的EF-Tu(占！uI菌蛋白质总量的-5%)，这个数字接近氨酰
-tRNA的分子数。这暗示大多数氨酰-tRNA都会参与三元复合物的形成。每个细胞中的
EF-Ts的数量H有-io.ooo(大约同核糖体的数量相同)。
    为研究GrIT在三元复合物中的作用，有人用Hi能被水解的类似物代替GTP。化合物
GMP-PCP在连接GTP B和Y磷酸的氧位置上有一个\F甲基桥。在GMP-PCP存在的条件
下，三元复合物叫以形成，氨酰-tRNA也能同核糖体结合。但肽键小能形成。GTP对氨酰
-tRNA结合在A位点是必要的，但它的水解在盾边的过程才发挥作用．
  黄色霉索(Kirromycin)是一种能抑制EF-Tu助能的抗生素。当EF-Tu被黄色霉索结合
时，它仍保留与氨酰-tRNA结合并使之进入A位点的功能。但EF-Tu-GDP复合物小目}从
核糖体上释放。这使肽酰-tRNA和氨酰-tILNA之问的肚键无法形成。结果使核糖体停在
mRNA上，从而使蛋白质合成也被终止，
    黄色霉索的这种作用说明，蛋白质合成中任何一步被阻断都会阻止以后的步骤。原因
是EF-Tu阻止氨酰-tILNA的氨基端进入50S、lF基的A位点（如罔6.23所示）。所以EF-Tu-GDP
的释放对于核糖体合成肽键是必噩的。在蛋白质合成的其它步骤也有相同规律；一个反应
必须进行完全后另一个反应才能发生。亲子鉴定哪家好想了解更多上海亲子鉴定知识就到www.shwydna.com